Призначення: Курсова робота
Формат: WinWord
Автор: Іванчін Наталія Валеріївна, ufaprod@ufanet.ru
Використання: 2001 р., Башкирський Державний Університет, біологічний факультет, кафедра морфології і фізіології людини,
відмінно.
Введення
М'язовими тканинами (textus muscularis) називають тканини, різні за будовою і походженням, але подібні за здатністю до виражених скорочень. Вони забезпечують переміщення в просторі організму в цілому, його частин і рух органів всередині організму (серце, мова, кишечник та ін.)
Властивістю зміни форми мають клітини багатьох тканин, але в м'язових тканинах ця здатність стає головною функцією.
Основні морфологічні ознаки елементів м'язових тканин - подовжена форма, наявність поздовжньо розташованих міофібрил і миофиламентов - спеціальних органел, що забезпечують скоротність, розташування мітохондрій поруч з скоротливі елементами, наявність включень глікогену, ліпідів і міоглобіну.
Спеціальні скоротливі органели - міофіламенти або міофібрили забезпечують скорочення, яке виникає при взаємодії в них двох основних фібрилярних білків - актину і міозину при обов'язковій участі іонів кальцію. Мітохондрії забезпечують ці процеси енергією. Запас джерел енергії утворюють глікоген і ліпіди. Міоглобін - білок, що забезпечує зв'язування кисню і створення його запасу на момент скорочення м'язи, коли здавлюються кровоносні судини (надходження кисню при цьому різко падає).
Класифікація. В основу класифікації м'язових тканин покладено два принципи - морфофункціональний і Гістогенетичний. Відповідно до морфофункціональних принципом, в залежності від структури органел скорочення, м'язові тканини поділяють на дві підгрупи.
Перша підгрупа - поперечносмугасті (смугастих) м'язові тканини (textus muscularis striatus). У цитоплазмі їх елементів міозіновие філаменти постійно полімеризовані, утворюють з Актинові нитками постійно існуючі міофібрили. Останні організовані в характерні комплекси - з а р к о м е р и. У сусідніх миофибрилла структурні субодиниці саркомеров розташовані на однаковому рівні і створюють поперечну смугастість. Покреслені м'язові тканини скорочуються швидше, ніж гладкі.
Друга підгрупа - гладкі (неісчерченние) м'язові тканини (textus muscularis nonstriatus). Ці тканини характеризуються тим, що поза скорочення міозіновие філаменти деполімеризований. У присутності іонів кальцію вони полімеризуються і вступають у взаємодію з филаментами актину. Утворені при цьому міофібрили не мають поперечної смугастості: при спеціальних забарвленні вони представлені рівномірно забарвленими по всій довжині (гладкими) нитками.
Відповідно до гістогенетичному принципом у залежності від джерел розвитку (ембріональних зачатків) м'язові тканини поділяються на 5 типів: мезенхімного (з десмального зачатка у складі мезенхіми), епідермальні (зі шкірної ектодерми і з Прехордальная пластинки), нейтральні (з нервової трубки), целомічні (з міоепікардіальной платівки вісцерального листка соміт) і соматичні (міотомние).
Перші три типи належать до підгрупи гладких м'язових тканин, четвертий і п'ятий - до підгрупи поперечносмугастих.
Поперечно м'язові тканини
Є дві основні різновиди поперечносмугастих (смугастих) тканин - скелетна і серцева.
Кістякова м'язова тканина
Гістогенез. Джерелом розвитку елементів скелетної (соматичної) поперечно-м'язової тканини (textus muscularis striatus sceletalis) є клітини миотомов - міобласти. Одні з них диференціюються на місці і у освіті так званих аутохтонном м'язів. Інші клітини мігрують з миотомов в мезенхіми. Вони вже детерміновані, хоча зовні не відрізняються від інших клітин мезенхіми. Їх диференціювання триває в місцях закладку інших м'язів тіла. У ході диференціювання виникають дві клітинні лінії. Клітини однієї з ліній зливаються, утворюючи видовжені симпласти - м'язові трубочки (міотуби). У них відбувається диференціювання спеціальних органел - міофібрил. У цей час у міотубах відзначається добре розвинена гранулярная ендоплазматична мережа. Міофібрили спочатку розташовуються під плазмолеммой, а потім заповнюють велику частину міотуби. Ядра, навпаки, з центральних відділів зміщуються до периферії. Клітинні центри і мікротрубочки при цьому повністю зникають. Гранулярная ендоплазматична мережа редукується в значній мірі. Такі дефінітивного структури називають миосимпластами.
Клітини іншої лінії залишаються самостійними і диференціюються в міосателлітоціти (міосателліти). Ці клітини розташовуються на поверхні миосимпластами.
Будова. Основною структурною одиницею скелетної м'язової тканини є м'язове волокно, що складається з миосимпластами і міосателлітоцітов, покритих загальною базальної мембраною (рис.1 I, II).
Д
ліна всього волокна може вимірюватися сантиметрами при товщині 50 - 100 мкм. Комплекс, що складається з плазмолеми миосимпластами і базальної мембрани, називають сарколемою.
Будова миосимпластами. Миосимпластами має безліч довгастих ядер, розташованих безпосередньо під сарколемою. Їх кількість в одному симпласти може досягати декількох десятків тисяч. У полюсів ядер розташовуються органели загального значення - апарат Гольджі і невеликі фрагменти гранулярной ендоплазматичної мережі. Міофібрили заповнюють основну частину миосимпластами і розташовані подовжньо.
З
аркомер - структурна одиниця міофібрили. Кожна миофибрилла має поперечні темні і світлі диски, що мають неоднакове променезаломлення (анізотропні А-диски та ізотропні I-диски). Кожна миофибрилла оточена поздовжньо розташованими і анастомозирующие між собою петлями гладкий ендоплазматичний мережі - саркоплазматичної мережі. Сусідні саркомера мають загальну прикордонну структуру - Z-лінію (рис. 2).
Вона побудована у вигляді мережі з білкових молекул фібрилярних, серед яких суттєву роль відіграє -актінін. З цією мережею пов'язані кінці Актинові філаментів. Від сусідніх Z-ліній актинові філаменти направляються до центру саркомера, але не доходять до його середини. Філаменти актину об'єднані з Z-лінією і нитками міозину фібрилярні нерозтяжних молекулами небуліна. Посередині темного диска саркомера розташовується мережа, побудована з міомезіна. Вона утворює в перетині М-лінію. У вузлах цієї М-лінії закріплені кінці міозінових філаментів. Інші їх кінці прямують у бік Z-ліній і розташовуються між филаментами актину, але до самих Z-ліній теж не доходять. Разом з тим ці кінці фіксовані стосовно Z-лініями розтяжними гігантськими білковими молекулами Титиний.
Молекули міозину мають довгий хвіст і на одному з його кінців дві головки. При підвищенні концентрації іонів кальцію в області приєднання головок (шарнірний ділянка) молекула змінює свою конфігурацію. При цьому (оскільки між міозіновие филаментами розташовані актинові) головки міозину зв'язуються з актином (за участю допоміжних білків - тропомиозина і тропоніну). Потім голівка міозину нахиляється і тягне за собою Актинові молекулу в бік М-лінії. Z-лінії зближуються, саркомер коротшає.
Альфа-актініновие мережі Z-ліній сусідніх міофібрил пов'язані один з одним проміжними филаментами. Вони підходять до внутрішньої поверхні плазмолеми і закріплюються в кортикальному шарі цитоплазми, так що саркомера всіх міофібрил розташовуються на одному рівні. Це і створює при спостереженні в мікроскоп враження поперечної смугастості всього волокна.
Типи м'язових волокон. Різні м'язи (як органи) функціонують в неоднакових біомеханічних умовах. Тому й м'язові волокна у складі різних м'язів мають різною силою, швидкістю і тривалістю скорочення, а також стомлюваністю. Ферменти в них мають різною активністю і представлені в різних ізомерних формах. Помітно відмінність в них вмісту дихальних ферментів - гликолитических і окислювальних.
За співвідношенням міофібрил, мітохондрій та міоглобіну розрізняють білі, червоні і проміжні волокна. За функціональним особливостям м'язові волокна поділяють на швидкі, повільні і проміжні. Найбільш помітно м'язові волокна розрізняються особливостями молекулярної організації міозину. Серед різних його ізоформ існують дві основних - «швидка» і «повільна». При постановці гістохімічних реакцій їх розрізняють за АТФазной активності. З цими властивостями корелює і активність дихальних ферментів. Зазвичай у швидких волокнах переважають гліколітичні процеси, вони багатші глікогеном, в них менше міоглобіну, тому їх називають також білими. У повільних волокнах, навпаки, вище активність окисних ферментів, вони багатші міоглобіном, виглядають більш червоними.
Якщо за активністю АТФази м'язові волокна розрізняються досить різко, то ступінь активності дихальних ферментів варіює досить значно, тому поряд з білими і червоними існують і проміжні волокна. У м'язової тканини різні волокна часто розташовані мозаїчно.
Серцева м'язова тканина
Гістогенез і види клітин. Джерела розвитку серцевої поперечно-м'язової тканини (textus muscularis striatus cardiacus) - симетричні ділянки вісцерального листка спланхнотома у шийній частині зародка - міоепікардіальние платівки. З них диференціюються також клітини мезотелия епікарда. У ході гістогенезу виникає 5 видів кардіоміоцитів - робітники (скоротливі), синусні (пейсмекерного), перехідні, які проводять, а також секреторні.
Робочі (скоротливі) кардіоміоцити утворюють свої ланцюжка. Саме вони, укорачиваясь, забезпечують силу скорочення всієї серцевого м'яза. Робочі кардіоміоцити здатні передавати сигнали один одному. Синусні (пейсмекерного) кардіоміоцити здатні автоматично в певному ритмі змінювати стан скорочення на стан розслаблення. Саме вони сприймають керуючі сигнали від нервових волокон, у відповідь, на що змінюють ритм скоротливої діяльності. Синусні (пейсмекерного) кардіоміоцити передають керуючі сигнали перехідним кардиомиоцитам, а останні - провідним. Провідні кардіоміоцити утворюють ланцюжки клітин, з'єднаних своїми кінцями. Перша клітина в ланцюжку сприймає керуючі сигнали від синусних кардіоміоцитів і передає їх далі - інших провідних кардиомиоцитам. Клітини, що замикають ланцюжок, передають сигнал через перехідні кардіоміоцити робочим. Секреторні кардіоміоцити виконують особливу функцію. Вони виробляють натрійуретичний фактор (гормон), що бере участь у процесах регуляції мочеобразования і в деяких інших процесах. Всі кардіоміоцити покриті базальної мембраною.
Гладкі м'язові тканини
Розрізняють три групи гладких (неісчерченних) м'язових тканин (textus muscularis nonstriatus) - мезенхімних, епідермальні і нейтральні.
М'язова тканина мезенхімного походження
Гістогенез. Стовбурові клітини і клітини-попередники в гладкої м'язової тканини на етапах ембріонального розвитку поки точно не ототожнені. Мабуть, вони споріднені механоцітам тканин внутрішнього середовища. Ймовірно, в мезенхімі вони мігрують до місць закладання органів, будучи вже детермінованими. Диференціюючи, вони синтезують компоненти матриксу і колагену базальної мембрани, а також еластину. У дефінітивних клітин (міоцитів) синтетична здатність знижена, але не зникає повністю.
Будова клітин. Гладкий миоцит - веретеновидная клітина довжиною 20 - 500 мкм, шириною 5 - 8 мкм (рис.3).
Я дро паличкоподібні, знаходиться в її центральній частині. Коли миоцит скорочується, його ядро вигинається і навіть закручується. Органели загального значення, серед яких багато мітохондрій, зосереджено близько полюсів ядра (у ендоплазме). Апарат Гольджі і гранулярная ендоплазматична мережа розвинені слабо, що свідчить про малу активності синтетичних функцій. Рибосоми в більшості своїй розташовані вільно.
М 
ишечная тканину мезенхімного типу у складі органів
Міоцити об'єднуються в пучки, між якими розташовуються тонкі прошарки сполучної тканини. У ці прошарки вплітаються ретикулярні та еластичні волокна, що оточують міоцити. У прошарках проходять кровоносні судини і нервові волокна. Термінали останніх закінчуються не безпосередньо на міоцитах, а між ними. Тому після надходження нервового імпульсу медіатор поширюється дифузно, збуджуючи відразу багато клітин. Гладка м'язова тканина мезенхімного походження представлена головним чином у стінках кровоносних судин і багатьох трубчастих внутрішніх органів, а також утворює окремі дрібні м'язи (циліарного).
Гладка м'язова тканина у складі конкретних органів має неоднакові функціональні властивості. Це обумовлено тим, що на поверхні органів є різні рецептори до конкретних біологічно активних речовин. Тому й на багато лікарських препаратів їхня реакція неоднакова. Можливо, різні функціональні властивості тканин пов'язані і з конкретною молекулярної організацією Актинові філаментів.
М'язова тканина епідермального походження
М
іоепітеліальние клітини розвиваються з епідермального зачатка.
Вони зустрічаються в потових, молочних, слинних і слізних залозах і мають спільних попередників з їх секреторними клітинами. Міоепітеліальние клітини безпосередньо прилягають до власне епітеліальних і мають спільну з ними базальну мембрану. При регенерації ті й інші клітини теж відновлюються із загальних малодиференційованих попередників. Більшість міоепітеліальние клітин мають зірчастої форми. Ці клітини нерідко називають корзинчаті: їх відростки охоплюють кінцеві відділи і дрібні протоки залоз (рис. 4). У тілі клітини розташовуються ядро і органели загального значення, а відростках - скорочувальний апарат, організований, як і в клітинах м'язової тканини мезенхімного типу.
М'язова тканина нейральном походження
Міоцити цієї тканини розвиваються з клітин нейральном зачатка у складі внутрішньої стінки очного келиха. Тіла цих клітин розташовуються в епітелії задньої поверхні райдужки. Кожна з них має відросток, який направляється в товщу райдужної оболонки і лягає паралельно її поверхні. У відростку знаходиться скорочувальний апарат, організований так само, як і у всіх гладких міоцитах. Залежно від напрямку відростків (перпендикулярно або паралельно краю зіниці) міоцити утворюють два м'язи - звужує і розширює зіницю.
Скорочення м'язів
Теорія ковзання ниток
Н.Є. Huxley і AF Huxley незалежно один від одного в 1954 р. запропонували для пояснення механізму м'язового скорочення теорію ковзання ниток. Відповідно до даної теорії, вкорочення саркомера, а, отже, і м'язового волокна в момент скорочення відбувається завдяки активному ковзанню тонких (Актинові) ниток відносно товстих (міозінових) ниток. Скорочення закінчується, коли актинові філаменти глибоко втягуються у напрямку до центру диска, який визначає межі саркомеров. При розслабленні або розтягуванні м'язи область взаємного перекривання тонких і товстих філаментів звужується.
Ковзання міозінових і Актинові філаментів один щодо одного обумовлено силами, що генеруються при взаємодії поперечних містків з Актинові филаментами.
Поперечні містки повинні послідовно прикріпитися до Актинові філаменти, розвинути силу, відійти і знову прикріпитися в іншому місці. Для того щоб підтримувати активне скорочення, поперечні містки повинні працювати асинхронно, тобто в будь-який момент часу частина з них прикріплена до актину, тоді як інші від'єднані. Після від'єднання поперечний місток повинен знову прикріпитися до Актинові філаменти, але вже далі, у бік Z-платівок, вносячи тим самим внесок в активний ковзання уздовж зазначеного напрямку.
Один з основних питань з приводу функціонування поперечних містків відноситься до перетворення хімічної енергії в механічну. Як же все-таки поперечні містки генерують силу для ковзання товстих і тонких філаментів один щодо одного? З цього приводу висловлено ряд гіпотез. Широкого поширення набула точка зору, що сила генерується за рахунок коливання або обертання міозіновой голівки і потім передається на товсту нитку через шийку молекули міозину. Шийка утворює містковий шарнір, розташований між головкою міозіновой молекули і товстим філаментів. У даній гіпотезі містковий шарнір виступає як з'єднання між головкою міозину і товстим філаментів, яка передає силу, що розвивається при обертанні головки на Актинові філаменти.
Дослідження механічних властивостей скорочується м'язи, проведені Хакслі і Сіммонсом, підтвердили таку точку зору на функцію поперечних містків. Автори показали, що основна частина пружного компонента м'язи, включена послідовно з скорочувальним елементом, знаходиться в самих поперечних містках, імовірно в містково шарнірі. Вони висловили думку, що пружне розтягнення шарніра служить важливим моментом в процесі запасання механічної енергії при обертанні головки міозину навколо актинового філамента. Відповідно до даної гіпотезою обертання генерується кількома центрами міозіновой головки, які по черзі взаємодіють з центрами на Актинові філаменти.
Пружність місткового шарніра сприяє обертанню головки без помітних стрибкоподібних коливань розвивається сили. Розтягнувшись, містковий шарнір буде передавати своє зусилля товстому філаменти м'яко, сприяючи активації ковзання філаментів. Один з головних аргументів-це те, що, за даними Хакслі і Сіммонса, послідовно з'єднаний пружний компонент м'язового волокна пропорційний величині взаємного перекривання тонких і товстих філаментів, а отже, пропорційний числу приєднаних поперечних містків. Автори також встановили, що раптово виникає невелике скорочення супроводжується дуже швидким зростанням развиваемого зусилля, вони пояснюють це лише поворотом головок поперечних містків, взаємодіючих з актином, в більш стабільне положення.
Роль кальцію в процесі скорочення
Дані про роль іонів кальцію в скорочувальної активності м'язів накопичувалися досить повільно. Кальцій активний саркоплазмі при такій низькій (10 -6 М і менше) концентрації, що до відкриття кальційхелатних реагентів, наприклад ЕДТА і ЕГТА, її неможливо було підтримувати в експериментальних розчинах. Справа в тому, що навіть у бидистиллированной воді концентрація іонів кальцію перевищує 10 -6 М. Найперші докази фізіологічної ролі Са 2 + представлені в роботах Рінгера та Бакстон. Автори виявили, що ізольоване серце жаби припиняє скорочення при відсутності кальцію в омиває розчині. Так з'явилися розчин Рінгера та інші фізіологічні сольові розчини.
Камада і Кіносіта, а потім Хейлбрун і Вертинський перевіряли участь Са 2 + у регуляції м'язового скорочення шляхом введення різних катіонів всередину м'язових волокон. З усіх вивчених іонів тільки кальцій викликав скорочення при концентраціях, сумірних з концентраціями Са 2 + зазвичай спостерігаються у живій тканині. Згодом було виявлено, що скелетний м'яз не скорочується у відповідь на деполяризацію мембрани, якщо вичерпані запаси кальцію у внутрішніх депо, а піддані попередньої екстракції препарати волок скелетного м'яза не скорочуються при додаванні АТФ, якщо відсутня Са 2 +.
Кількісна залежність між концентрацією вільного Са 2 + у саркоплазмі і силою м'язового скорочення була встановлена порівняно недавно. Для проведення аналізу видаляли поверхневу мембрану і оголені міофібрили обробляли розчинами кальцію різної концентрації. Сила зростає від нуля при концентрації кальцію близько 10 -8 М до максимального значення при концентрації кальцію близько 5х10 -6 М. Дана залежність між силою і концентрацією Са 2 + аналогічна залежності між АТФазной активністю (швидкістю гідролізу АТФ) гомогенізованих міофібрил і концентрацією Са 2 +. Такий збіг характеристик наводило на думку, що Са 2 + служить кофактором АТФазной активності міозину. Але виявилося, що це не так.
АТФазну активність чистого розчину міозину досить низька, але сильно зростає при додаванні очищеного актину. Це вказує на те, що АТФазну центр міозину активується при зв'язуванні міозину з актином. У інтактною м'язі активація АТФазну центру міозину здійснюється при приєднанні поперечного містка до активного філаментів. Експерименти, проведені в лабораторії Ебаші, показали, що тропонин і тропомиозин, що лежать уздовж актиновой спіралі, перешкоджають приєднанню міозінових поперечних містків до актину. Тропонін - єдиний білок в Актинові і міозінових філаментах поперечносмугастих м'язів хребетних тварин, що має високу хімічну спорідненість до Са 2 +. Кожен тропонінового комплекс пов'язує чотири іона кальцію. Тропонінового комплекси розташовані уздовж актинового філамента через кожні 40 нм, прикріплюючись одночасно до Актинові філаменти і молекулі тропомиозина. У стані спокою положення тропомиозина конформаційно перешкоджає з'єднанню головок міозину з актіновим філаментів. Пов'язуючи Са 2 +, тропонин зазнає конформаційні зміни, в результаті чого молекула тропомиозина зміщується і звільняє дорогу міозіновие поперечним містках для прикріплення до актіновим центрам. Отже, приєднання Са 2 + до тропоніну усуває постійно існуючу перешкоду для взаємодії поперечних містків з актином. З результатів експериментів, зроблено висновок, що гальмування приєднання містків знімається при концентрації вільного Са 2 + понад 10 -7 М.
Сказане вище пояснює роль Са 2 + в регуляції актин-миозинового взаємодії в скелетних і серцевого м'яза хребетних тварин. У більшості інших м'язів роль кальцію інша. Є ще принаймні два механізми кальційзалежних регуляції актин-миозинового взаємодії. У поперечносмугастих м'язах більшості безхребетних тварин кальцій ініціює скорочення, приєднуючись до легких поліпептидним ланцюгах міозину в головках поперечних містків. У гладких м'язах хребетних тварин і в нем'язові актоміозину скорочення контролюється кальційзалежних фосфорилюванням міозіновой голівки.
Інактивація поперечних містків і розслаблення м'язи
У м'язі, що у стані спокою, внутрішня система обмежених мембранами компартментов, звана саркоплазматический ретикулумом, активно поглинає Са 2 +. Завдяки цьому процесу рівень вільних іонів кальцію не піднімається вище 10 -7 М. При такій концентрації поперечні містки неактивні, тому що з тропоніном пов'язується лише дуже невелика кількість кальцію. Таким чином, видалення Са 2 + з саркоплазмою в ретикулуме змушує м'яз розслаблятися після скорочення.
Оскільки АТФ поставляє енергію для скорочення, напрошується висновок, що видалення АТФ теж викличе розслаблення м'язи. Але виявилося, що цього не відбувається.
М'яз стає напруженою і не піддається розтягуванню при вичерпанні всіх її запасів АТФ і фосфагенной. Цей стан відомо як трупне задубіння, і обумовлено воно тим, що поперечні містки не можуть відокремитися від Актинові філаментів. Про те, що для розслаблення м'язи потрібен Мg 2 +-АТФ, відомо з часу проведення перших експериментів з екстрагованих гліцерином препаратами м'язів. У присутності Са 2 + і Мg 2 +-АТФ гліцерінізірованная м'яз скорочується, а при видаленні Са 2 + - розслабляється. Розслаблення, як і скорочення, відбувається тільки в присутності Мg 2 +-АТФ. У нормальних умовах, коли м'яз забезпечена АТФ, містки легко відділяються. Потім, якщо концентрація вільного саркоплазматичного Са 2 + стає нижче рівня, необхідного для процесу приєднання поперечних містків до актіновим филаментам, м'яз розслабляється.
Отже, розслаблення м'яза залежить від наявності Мg 2 +-АТФ, необхідного для руйнування актомиозинового комплексу, і від внутрішньоклітинної концентрації кальцію, яка повинна бути достатньо низькою для запобігання нового прикріплення містків до актіновим филаментам.
Саркоплазматичний ретикулум
З чого починається надходження Са 2 + в СР? Якщо мембрани СР виділити за допомогою фракціонування, вони утворюють мікроскопічні везикули діаметром 1 мкм. Везикули здатні поглинати кальцій з навколишнього середовища. Якщо до них додати щавлеву кислоту, то всередині везикул в міру збільшення в них концентрації Са 2 + буде осідати оксалат кальцію. Це говорить про активний транспорті кальцію мембраною ретикулуму. У нефракціонованою м'язової тканини осад оксалату кальцію можна виявити за допомогою електронного мікроскопа в термінальних цистернах. Здатність СР до накопичення кальцію досить висока, що забезпечує підтримку концентрації вільного Са 2 + у саркоплазмі розслабленій м'язи нижче 10 -7 М. Цей рівень Са 2 + достатній для руйнації зв'язку кальцію з тропоніном і запобігання звільненню. Здатність СР поглинати Са 2 + з міоплазми залежить від активності молекул кальцієвого насоса. На електронних мікрофотографіях, отриманих методом заморожування-сколювання, молекули насоса щільно притиснуті («пліч-о-пліч») в мембранах, що формують поздовжні елементи СР Як і в інших активних транспортних системах, в якості джерела енергії кальцієвий насос СР використовує АТФ.
Вивільнення кальцію саркоплазматический ретикулумом
Як тільки стало відомо, що в СР накопичуються іони кальцію, дослідники почали схилятися до думки про те, що м'язове скорочення ініціюється Са 2 +, що вивільняється в саркоплазму з внутрішнього середовища цистерн СР
Скорочення активується кальцієм, вивільненим з СР, а поверхневий електричний сигнал, тобто ПД, надходить у глибокі області м'язового волокна за допомогою Т-трубочок. Більш того, Т-трубочки утворюють тісні контакти з кінцевими цистернами саркоплазматичного ретикулума. Але як електричний сигнал з Т-трубочок передається в СР, даючи команду до вивільнення Са 2 + у відповідь на деполяризацію Т-трубочки, довгий час залишалося загадкою. Зараз, здається, на це важливе питання можна відповісти. Очевидно, що при деполяризації Т-трубочок сигнал доставляється до кінцевим цистерн СР за допомогою внутрішньоклітинних молекул-посередників. Недавні дослідження, проведені в Каліфорнійському університеті, показали, що вивільнення Са 2 + з СР та подальше скорочення одиночного поперечного волокна можуть індукувати інозитол-1, 4,5 - трифосфат (ІФ 3). Це внутрішньоклітинна молекула-посередник, що утворюється при розкладанні пов'язаного з мембраною фосфатидилінозитолу, яка, як відомо, стимулює вивільнення Са 2 + з внутрішньоклітинних сховищ в деяких тканинах. У відношенні м'язів є відомості, що речовини, що блокують утворення ІФ 3, порушують сполучення процесів скорочення волокна і деполяризації мембран. Показано, що такими речовини заважають нормальному вивільненню Са 2 + з СР у відповідь на електричне збудження м'яза. І нарешті, речовини, що блокують ферментативне розкладання ІФ 3, навпаки, підсилюють ефективність ІФ 3, в ініціації скорочення м'язового волокна. Такого роду дані послужили приводом для виникнення гіпотези, яка стверджує, що деполяризація Т-трубочок викликає утворення ІФ 3, а вже потім ІФ 3, діє як внутрішньоклітинний посередник, індукуючий в
исвобожденіе Са 2 + з СР (мал. 5).
Відповідно до цієї гіпотези, початкова стадія сполучення процесу «збудження - скорочення» супроводжується поширенням порушення по поверхні системи Т-трубочок і являє собою активацію чутливих до електричної напруги ферментів, розташованих на мембрані даних трубочок поруч з кінцевими цистернами СР Ці гіпотетичні ферменти, мабуть, настільки ж чутливі до зміни електричного поля мембрани, як натрієвий канал, і реагують на цю зміну конформаційних зрушенням. Викликаний деполяризацією мембрани конформаційний зрушення переводить фермент з неактивної форми в активну. І вже цей активний фермент прямо чи опосередковано визначає освіту ІФ 3. Потім ІФ 3 дифундує на коротку відстань і досягає мембрани кінцевої цистерни СР, де, зв'язавшись з рецептором, змушує відкриватися кальцієві канали. Іони кальцію, що скупчилися у відносно високої концентрації в просвіті СР, продовжують виходити назовні до тих пір, поки не відбудеться ферментативне руйнування ІФ 3 та канали не закриються. Потім за допомогою активного транспорту вивільнені з СР іони кальцію повертаються на колишнє місце.
Короткий опис процесів скорочення і розслаблення
П роцессе, контролюючі скорочення скелетного м'яза, зображені в загальному вигляді на рис.6. Наведемо їх перелік.
1. Поверхнева мембрана м'язового волокна деполярізуется під впливом потенціалу дії або (в деяких м'язах) під впливом синаптичних потенціалів.
2. Потенціал дії надходить у глиб м'язового волокна по Т-трубочках.
3. У відповідь на деполяризацію Т-трубочок сигнал, який, ймовірно, опосередковується молекулами ІФ3, поширюється від цих трубочок до кінцевим цистерн саркоплазматичного ретикулуму.
4. Цей хімічний посередник викликає відкриття кальцієвих каналів в СР і вивільнення секвестувати там іонів кальцію.
5. Концентрація вільного Са 2 + у міоплазме зростає від значення 10 -7 М і нижче (у спокої) до приблизно 10 -6 М і більше (в активному стані). Кальцій з'єднується з тропоніном, викликаючи в молекулі цього білка конформаційні зміни.
6. Конформаційні зміни молекули тропомиозина усувають просторове перешкоду для приєднання поперечних містків до актіновим филаментам.
7. Міозіновие поперечні містки прикріплюються до актіновим филаментам і вступають у послідовне взаємодія з їх центрами, що викликає обертання міозіновой голівки щодо Актинові філаментів і натяг місткового шарніра.
8. Натяг місткового шарніра призводить до активного входження Актинові філаментів в А-диск. Саркомер злегка коротшає.
9. Перш ніж відбудеться наступний цикл руху миозинового поперечного містка, АТФ (пов'язана з АТФазну центром на міозіновой голівці) гідролізується і звільнена при цьому енергія запасається у вигляді конформаційного зміни в молекулі міозину. Міозіновая головка відходить і потім знову готова приєднатися до наступного центру, розташованому по довжині актинового філамента, і повторити цикл, описаний у пп. 7 і 8. Під час одиночного скорочення кожен поперечний місток у міру свого просування до Z-платівці вздовж актинового філамента прикріплюється, підтягується і від'єднується безліч разів.
10. Нарешті, в результаті активної роботи СР рівень Са 2 + у саркоплазмі знову знижується, і тропомиозин починає перешкоджати приєднанню поперечних містків. М'яз залишається розслабленої до тих пір, поки не відбудеться наступна деполяризації мембрани.
Між структурою саркотубулярной системи і функцією м'язи існує цікава зв'язок. Ті м'язи, які скорочуються і розслабляються дуже швидко, мають високорозвинутий СР та велику мережу Т-трубочок. А ті м'язи, скорочення і розслаблення яких відбувається повільно, відповідно мають менш розвинений СР Різні швидкості скорочення і розслаблення, мабуть, корелюють з ефективністю СР у регуляції змін концентрації кальцію, які в свою чергу запускають і зупиняють скорочувальний механізм.
Висновок
Як вже було зазначено, м'язові тканини - це група тканин організму різного походження, що об'єднуються за ознакою скоротливості: поперечнополосатая (скелетна і серцева), гладка, а також спеціалізовані скоротні тканини - епітеліально-м'язова і нейроглиального, що входить до складу райдужки ока.
Поперечнополосатая скелетна м'язова тканина виникає з миотомов, що входять до складу елементів сегментованої мезодерми - сомітов.
Гладка м'язова тканина людини і хребетних тварин розвивається у складі похідних мезенхіми, так само як і тканини внутрішнього середовища. Однак для всіх м'язових тканин характерно подібне відокремлення в складі ембріонального зачатку у вигляді клітин веретеноподібної форми - мишцеобразовательних клітин, або міобластів.
Скорочення м'язового волокна полягає в вкорочення міофібрил в межах кожного саркомера. Товсті (міозіновие) і тонкі (актинові) нитки, у розслабленому стані пов'язані тільки кінцевими відділами, в момент скорочення здійснюють ковзаючі рухи назустріч один одному. Виділення необхідної для скорочення енергії відбувається в результаті перетворення АТФ на АДФ під впливом міозину. Ферментна активність міозину проявляється за умови оптимального вмісту Са 2 +, які накопичуються в саркоплазматичної мережі.
Список літератури
Гістологія. Під редакцією Ю.І. Афанасьєвої, Н.А. Юріної. М.: «Медицина», 1999 р.
Р. Еккерт, Д. Рендел, Дж. Огастін «Фізіологія тварин» - 1 т. М.: «Світ», 1981 р.
К.П. Рябов «Гістологія з основами ембріології» Мінськ: «Вища школа», 1990 р.
Гістологія. Під редакцією Улумбекова, проф. Ю.А. Челишева. М.: 1998 р.
Гістологія. Під редакцією В.Г. Єлісєєва. М.: «Медицина», 1983 р.